From Synthetic Coiled Coils to Functional Proteins: Automated Design of a Receptor for the Calmodulin-binding Domain of Calcineurin

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1 From Synthetic Coiled Coils to Functional Proteins: Automated Design of a Receptor for the Calmodulin-binding Domain of Calcineurin Giovanna Ghirlanda, James D. Lear, Angela Lombardi und William F. DeGrado Betreuerin: Susi Eyrich Christine Jäckels 1

2 Übersicht Einleitung Methoden Ergebnisse und Diskussion Folgerungen Referenzen 2

3 Einleitung Kurze Beschreibung der Studie 1. Schritt zum Rationalen Design von Rezeptor ähnlichen Proteinen Design eines parallelen 2-Helix Peptids, das die Calmodulin (CaM) bindende Domäne von Calcineurin spezifisch erkennt Calcineurin: Phosphatase, Ziel mehrerer immunsuppressiven Medikamente, enthalten in Signal- Übertragungsprozessen 3

4 Einleitung CaM bindende Domänen von CaMs Target-Enzymen Liegen innerhalb Residuen langer Sequenzen Synthetische Replikate binden mit hoher Affinität Wenig Sequenzhomologien In jeder Domäne konservierte Struktur (basische amphilische 7-Helix) Oberflächentopographie variiert stark MLCK: hydrophobe Residuen in 2 Stücken entlang 7-Helix geclustert, enthalten TRP Calcineurin (CN ): hydrophobe Residuen meist aliphatisch, liegen in 1 Stück entlang 7-Helix 4

5 Einleitung Ziel der Studie Design eines Rezeptors, der spezifischer ist als CaM und der das aktive Zentrum von Calcineurin erkennen kann, aber nicht das von MLCK. 5

6 Einleitung Design der synthetischen Rezeptoren Entwickelt aus Analyse struktureller und thermodynamischer Eigenschaften einer Serie de novo designter coiled Coils Anfangstemplate: Polyheptapeptide 6

7 Einleitung Peptid-Serie 1. Peptid: Coil-Ser Leu an a und d Position jeder 7er-Windung Trp an a am N-Terminus C Idee: Antiparalleles Trimer Austausch a Leu durch Val: Coil-V a L d Paralleles Trimer 7

8 Einleitung Coil-Ser-Peptide In Lösung Bildung von Trimeren 2 Coil-Ser Peptide bilden 7-Helix Dimer Höhere Peptidkonzentration C Verbindung von Dimer mit Monomer C kovalent stabilisierte Dimere Rezeptoren für 7-Helix Peptide Template: Kristallstruktur von Coil-V a L d 8

9 Template Design Berechnung der Koordinaten der Kristallstruktur von Coil-V a L d mit InsightII und Discover Modifizierung der Sequenz (visuell, ROC1) 9

10 Design mit NBSEARCH Input in PDB Format: Liste mit Core Positionen der hydrophoben Aminosäuren Liste potentieller Residue Typen (V, I, L, F, W) Sucht alle Positionen aus vernünftigen Werten der Seitenketten-Winkel F1 und F2 in 5 Schritten, erlaubte Bereiche für H1: 50-90, , H1: , , Output: 6 niedrigsten Energie Orientierungen für jeden F1 Bereich 10

11 Design mit NBSEARCH Definition nichtbindender Energien E (< 100): i, j: Atome R i, R j : van-der-waals-radien e i, e j : van-der-waals-well depth d: Abstand zwischen i und j (< 8 Å) Erstellt Custom Bibliothek der 6 niedrigsten Energie Rotamere 11

12 Design mit ROC1 ROC (repacking of cores) Input: Struktur im PDB Format Liste der Core Positionen Rotarmerbibliothek 1. Berechnung aller potentiellen Seitenketten- Backbone und Seitenketten-Seitenketten Energien 2. Optimierung für niedrig-energie-core Sequenz/Struktur mit genetischem Algorithmus 12

13 Design mit ROC1 Genetischer Algorithmus: basiert auf Lennard-Jones-Potential-Energie Funktion (s. Folie 11) Strings kodieren Modelstruktur Start: Zufallsgenerierte orginal String-Population Runden: Subsequenz Population durch gewichtete Rekombination 13

14 Design mit ROC1 Output: Report der Sequenz, Rotamer-Werte, der störenden und wahren Energien der finalen Sequenz/Struktur Tabelle aller einzelnen Sequenzen Anzahl der Auftreten jeder Sequenz Niedrigste gefundene Energie jedes Energie-Terms Zur Suche der besten Aminosäuren- Kombination und Rotamere für Template 14

15 Design mit ROC1 1. Generation Design: Nutzung der Custom-Bibliothek 2. Generation Design: Einschränkung der Suche für jede Aminosäure auf niedrigste Energie Rotamere 3. Generation Design: Ausweitung der Bibliothek um Ala C 11 Aminosäuren/Seitenketten Rotamer Kombinationen 15

16 Synthese Synthese der Peptide auf PAL-Harz Acetylierung der Peptide am N-Terminus Aufhebung des Schutzes der Seitenketten und Abspaltung der Peptide vom Harz Abfiltern des Harzes und Ausfällung der Peptide Reinigung der Peptide (bestimmte Reinheit von min. 95 %) Absicherung des erwarteten Molekulargewichts und der Reinheit durch Elektonenspray-Ionisierung 16

17 Synthese Verwendete Strategie zur spezifischen Formung des asymetrischen Heterodimers beinhaltet Voraktivierung jeder Variante der 1. Helix Kombination mit freiem Thiol der gewählten 2. Helix 17

18 Sedimentation Equilibria Ansatz: 30 RM Peptid Anfangskonzentration Puffer: 0,01 M Natriumphosphat (ph 7,2) 0,05 M NaCl Zentrifugieren bei rpm Gleichgewicht wenn Radialscans ununterscheidbar Berechnung der partiell spez. Volumen mit residueweighted average Methode von Colz und Edsalt Lösungsdichten mit Lösungskonzentration abhängenden Tabellen geschätzt 18

19 Sedimentation Equilibria Bestimmung des Aggregatzustands mit Monomer-Dimer Gleichungen Multipler Spezien Analyse mit 1 oder 2 Äquivalenten von CN Angleichung der Daten and einzelne Spezies Radiale Absorbtion bei 263 und 280 nm Wellenlängen Kurfenanpassung der Daten mit Igor Pro 19

20 Bestimmung scheinbarer Dissoziations-Konstanten Änderung der elipticity wärend der Titration von CN (P) in Rezeptorlösung (R): Totale Peptidkonzentration: Kombination der Gleichungen ergibt: Definition: 20 6

21 Bestimmung scheinbarer Dissoziations-Konstanten Jeder Rezeptor R hat n=s/r unabhängige Seiten S (Initialisierung mit s=1) Dissoziationskonstante K diss und Stoichiometrie der Interaction aus CD-Titration: Auflösung nach : 21

22 Guanidin Denaturations-Kurven H 1 L-H 2 VLL-Rezeptor dimerisch im apo State, vollständige Dissoziation bei Bindung an CN (Verhältnis 1:1) C Guanidinhydrochlorid (Gdn) Messung ohne gebundenes CN zum Schätzen der Homodismerisationskonstanten Titrationen bei 25 C: Messung der elipticity bei 222 nm gegen Gdn Konzentration bei 3 RM und 12 RM Peptid Konzentration 22

23 Guanidin Denaturations-Kurven Anpassung der erhaltenen Kurven für dimerisationsgebundenes Folding mit KaleidaGraph nach folgender Formel: 23

24 Assoziations-Verhalten von H 1 L-H 2 VLL Anpassung der orginal CD-Titrationsdaten unter Annahme der Dissoziationsgleichung des Rezeptors: Konzentration der freien Peptide: 6 24

25 Assoziations-Verhalten von H 1 L-H 2 VLL Totale Rezeptorkonzentration: Lösung obiger Gleichung für [R] mit Wurzelfunktion von Mlab und Einsetzen in folgende Gleichung: 25

26 Ergebnisse und Diskussion Design 1. Durchlauf von RoC: G1R: bindet nicht an CN Durchlauf: G2R: hoher Helixgehalt, bindet mit mikromolarer Affinität 26

27 Ergebnisse und Diskussion Design 3. Durchlauf von ROC1: G2R 27

28 Ergebnisse und Diskussion Bindung an CN Rezeptorgruppen: Mit höchster Affinität Ohne nenneswerte Bindung Rezeptoren zwischen a) und b) 28

29 Ergebnisse und Diskussion Bindung an CN höchste Affinitäts Rezeptoren: Binden spezifisch an CN Keine Bindung an MLCK 29

30 Ergebnisse und Diskussion Sedimentation Equilibrium Beste designte Rezeptoren: H 1 L-H 2 LLL: ohne ROC1 H 1 L-H 2 VLL: mit ROC1 berechnet 30

31 Ergebnisse und Diskussion Guanidinium-HCl Denaturierung H 1 L-H 2 VLL verheißenster Rezeptor Gesamtgleichgewicht: K2 = 7,1 nm 31

32 Folgerungen Ergebnisse illustrieren neue Vorgehensweise beim Rezeptordesign Methode kann verallgemeinert werden ROC1 verwendet vereinfachte Energiefunktion Nicht-berechnete Rezeptoren binden auch mit hoher Affinität 32 Keine Berücksichtigung der Stabilität der Rezeptoren

33 Referenzen From Synthetic Coiled Coils to Functional Proteins: Automated Design of a Receptor for the Calmodulin-binding Domain of Calcineurin Giovanna Ghirlanda, James D. Lear, Angela Lombardi and William F. DeGrado JMB,1998 De novo design of the hydrophobic cores of proteins John R. Desjarlais and Tracy M. Handel Protein Science, Cell_Biology/schelbert/hauptteil_schelbert_d.html 33

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