Hämoglobin: Proteinfunktion und Mikrokosmos (Voet Kapitel 9)
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- Reinhold Brinkerhoff
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1 Hämoglobin: Proteinfunktion und Mikrokosmos (Voet Kapitel 9) 1. Funktion des Hämoglobins 2. Struktur und Mechanismus 3. Anormale Hämoglobine 4. Allosterische Regulation
2 3. Anormale Hämoglobine Über 400 Hämoglobin mutanten bekannt. Bei 95% nur eine einzige AS ausgetauscht. Solche Mutationen werden als Hämoglobinopathien genannt. Dagegen werden Störungen in der Hämoglobinsynthese als Thalassämien bezeichent. A. Molekulare Pathologie des Hämoglobins 1. Austausch von AS an der Oberfläche Änderungen von oberflächlich gelegenen AS sind oft unauffällig, da Oberflächen AS keine spezielle Funktion haben. Ausnahme: Sichelzellenanämie (HbS, siehe später). HbE ist die häufigste Mutante nach HbS. Glu B8(26)ß -> Lys, d.h. saure AS wird durch basische ersetzt. Da aber an Oberfläche und keine spezifische Funktion -> keine Folgen 2. Austausch intern gelegener AS Austausch interner AS führt meist zu Destabilisierung von Hämoglobin -> Abbauprodukte, speziell zerfallenes Häm kleben an Zellmembran der Erythrocyten -> vorzeitige Lyse. Träger instabiler Hämoglobine haben hämolytische Anämie
3 kleinste Konformationsänderung im Zentrum kann zum Verlust der Bindung von Häm führen -> Funktionslosigkeit Hb Hammersmith Phe CD1(42)ß -> Ser Häm wird herausgelöst Hb Bristol Val E11(67)ß -> Asp Hb Bibba Leu H19(136)α -> Pro Hb Savanna Gly B6(24)ß -> Val Häm wird herausgelöst Helix wird gebrochen -> instabil Überkreuzung B und E Helix gestört Hb Philly Tyr C1(35) α >Phe α1 ß1 Kontakt gestört
4 3. Änderungen die Methämoglobin (HbM) stabilisieren Stabilisierung von Fe(III) -> Methämoglobinreduktase kann kann Fe(III) nicht mehr reduzieren. Bläuliche Hautfarbe (Zyanose) Hb Boston HisE7 -> TyrE7 Phenolat-Anion stabilisiert Hb Milwaukee Val E11-> Glu E11 Carboxylat-Anion stabilisiert Hb Iwate His F8 -> Tyr führt zu verminderter Kooperativität der Sauerstoffbindung. Heterozygote Träger ohne Schaden, homozygote lethal.
5 4. Austausch von AS am α1-ß2 Kontakt Veränderungen am α1-ß2 Kontakt beeinflussen die R->T transformation oder umgekehrt Hb Yakima AspG1-> His Raumfordernder His rest stabilisiert R-Form. Höhere Sauerstoffaffinität Hb Kansas AsnG4 -> Thr keine H-Brücken T-Form stabiler. Niederere Sauerstoffaffinität
6 B. Molekularer Hintergrund der Sichelzell-Anämie Erythrocyten haben Sichelähnliche Form -> weniger Flexibel -> führt zu fatalen Blockaden des Blutflusses. Durchblutung in Peripherie verschlechtert -> gestörte Blutzirkulation. Mutation führt zur Verklumpung der deformierten Erythrocyten -> Homozygote Träger leiden an hämolytischer Anämie. In Afrika 25% der Bevölkerung heterozygote Träger von HbS GluA3(6)ß -> Val. Bietet Schutz gegen Malaria. Grund: Malaria Parasit benötigt eine bestimmte Kalium-Ionen Konzentration für seine Entwicklung die in normalen EC vorhanden ist. Die HbS Mutation senkt die Kalium-Ionen Konzentration in den Sichel- Zellen und der Parasit kann nicht überleben. SDS-Page Normale EC HbS HbA Sichelförmige EC
7 HbS bildet Fasern die ver- Antwortlich sind für die Sichelfrom der EC. Die EC können platzen und die Fasern treten aus. Fasern des HbS die aus einem Erythrocyten austreten.
8 HbS - Fasern Aufbau 22nm DesoxyHbS aggregiert zu rigiden Fasern bestehend aus 7 hexagonal-gapackten helixartig gewundenen Doppelsträngen. Doppelstränge miteinander in Kontakt.
9 Die HbS-Fasern werden durch intermolekulare Kontakte stabilisiert Anordnung der DesoxyHb Kontakte zwischen Asp73 und Glu 23 auch in HbA -> genügt alleine nicht um Fasern zu Bilden. Jedoch ist auch dieser Kontakt wichtig. Weitere Kontakte -> mischen von Hb verschiedener Mutanten Hb Harlem Glu3 -> Val,Asp73 -> Asn -> höhere Konz. von HbH/S nötig für Polymerisation als für HbA/S Hb Kole-Bu Asp 73 -> Asn Polymerisation auch verzögert. Asp73 wichtig für intermolekulare Kontakte von HbS. Hb Memphis Glu23 -> Gln α UE von HbMemphis und ß-UE von HbS gelieren langsamer. HbS GluA3(6)ß -> Val Glu macht keinen Kontakt OxyHb keine hydrophobe Tasche (rot)
10 Der Beginn der HbS - Gelbildung ist ein komplexer Prozess Zeitverlauf der Gelbildung von HbS Initiation der Gelbildung durch Temperatursprung von 0 auf 20 C Konz. Abhängigkeit der Gelbildung von DesoxyHb bei 30 C Faserbildung tritt mit einer Zeitlichen Verzögerung auf. Abhängig von: Sauerstoffpartialdruch (T->R Übergang) HbS Konzentration Temperatur n 1 / td = k (ct / cs ) td = Verzögerungszeit ct = total HbS Konzentration cs = Löslichkeit von HbS k,n = Konstanten Zweistufenprozess: 1. Bildung eines Nucleus von HbS Molekülen homogemer Nukleationsprozess hohe Konzentrationsabhängigkeit 2. Gebildete Fasern = Nukleationskeime heterogener Nukleationsprozess rasche Beendigung der Gelierung = kinetische Hypothese episodenhaftes Auftreten von Krisen -> Stocken Blutstrom Oxygenierung -> Fasern aufgelöst -> keine Fasern in arteriellem Blut -> Kapillargebiet in 0.5-2s durchströmt -> HbS kann ausfallen wenn aber td > Transitzeit keine Unterbrechung des Blutstroms. td kann verkürzt werden bei Fieber, O2 Mangel oder Dehydratisierung -> Krisen.
11 Gelbildung von DesoxyHbS Therapien um td zu vergrössern: 1) Maskieren von intermolekularen Wechselwirkungen -> synthetische Oligopeptide 2) Erhöhen von O2 Affinität. Cyanat -> Carbamoylierung -> destabilisieren von T-Zustand. Aber toxische Nebenwirkungen. 3) Absenken der HbS Konzentration -> Membranpermeabilität der EC erhöhen. 4) Genet. Anschalten von HbF -> höhere O2 Affinität 5) Vasodilatatoren
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