INHALT: Seminarteil II

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1 Übungen in rganischer hemie (für den Schwerpunkt Mikrobiologie und Genetik) II 1 IALT: Seminarteil II 4. Aminosäuren, Peptide, Proteine Eigenschaften Zwitterionen, Isoelektrischer Punkt Peptidbindung Primär-, Sekundär-, Tertiär- und Quartär-Struktur von Proteinen Analyse von Peptiden und Proteinen Aminosäureanalyse (ASA) [amino acid analysis, AAA] Peptid-Sequenzierung durch Edman-Abbau: omogenität: PL, E (Kapillarelektrophorese) Struktur: (Sekundär-, Tertiär- und Quartär-Struktur) Synthese von Peptiden Schutzgruppen: Knüpfung der Peptidbindung: s. Praktikumsbeispiele Festphasenpeptidsynthese (solid-phase peptide synthesis, SPPS) Kohlenhydrate Aldosen (u. Ketosen), "Zuckerstammbaum", Monosaccharide Bildung cyclischer emiacetale xidationen, eduktionen Glycoside : Vollacetale z.b. -D-Methylmannopyranosid Disaccharide, ligosaccharide, Polysaccharide Glyco-Konjugate ucleinsäuren Aufbau: aromatische Stickstoffbasen + ibose (Desoxyribose) + Phosphat Basenpaarungen: ligonukleotidsynthese hemie der ukleinsäuren eterocyclen Lipide Fette, Seifen, Detergentien Micellen und Membrane Terpene und Steroide AMISÄUE, PEPTIDE, PTEIE 4.1. Eigenschaften Zwitterionen, Isoelektrischer Punkt zumindest bifunktionell, Säuren u. Basen (amphoter), Glgew: I.P. (isoelektrische Fokussierung: Elektrophorese in einem Gel mit p-gradienten) 20 (21 inkl Sec) codierte proteinogene AS, Polarität (ydropathie Profile im Protein)

2 Übungen in rganischer hemie (für den Schwerpunkt Mikrobiologie und Genetik) II 2 odierte proteinogene -Aminosäuren 2 allgemeine Formel L-Konfiguration (Fischer) ame ode ame ode Glycin Gly, G S 2 ystein ys, 3 Alanin Ala, A S Methionin Met, M Valin Val, V Asparaginsäure Asp, D Leucin Leu, L 2 Asparagin Asn, Isoleucin Phenylalanin Ile, I Phe, F 2 Glutaminsäure Glutamin Glu, E Gln, Q Tryptophan Tyrosin Trp, W Tyr, Y 2 2 Lysin Arginin Lys, K Arg, 2 Serin Ser, S istidin is, Threonin Thr, T Prolin Pro, P

3 Übungen in rganischer hemie (für den Schwerpunkt Mikrobiologie und Genetik) II Peptidbindung Werden zwei -AS über eine Amidbindung miteinander verknüpft, spricht man von Peptidbindung. Da der sog. "dritten" esonanzstruktur bei Amiden (s. Abb.) ein großes Gewicht zukommt, ergeben sich daraus für Peptide und Proteine sehr weitreichende Konsequenzen: j+1 A B D D B Torsionswinkel um B A j Torsionswinkel um die Peptidbindung ( ) = = Torsionswinkel ( ) 180 : anti Konformation einer Peptidbindung zum Prolin Torsionswinkel ( ) 0 : syn Konformation einer Peptidbindung zum Prolin "dritte" esonanzstruktur für Amidbindung - Der der Peptidbindung ist praktisch nicht basisch, der arbonyl- ist deutlich basischer - Aufgrund des partiellen Doppelbindungscharakters der Bindung liegen die Atome und Bindungen (=) ( ) in 1 Ebene ( das schränkt die Konformationsmöglichkeiten der Proteinkette deutlich ein und ermöglicht überhaupt erst die Ausbildung einer definierten 3D Struktur). Mit anderen Worten: der Torsionswinkel um die Bindung [ (=) ( ) ] beträgt 0 (syn Konformation = cis Konfiguration) oder 180 (anti Konformation = trans Konfiguration). Die syn Konformation tritt in Proteinen allerdings praktisch nur bei Peptidbindungen zur sekundären Aminogruppe des Prolins auf. - Syn anti Isomerisierungen werden wegen der relativ hohen otationsbarriere (partieller Doppelbindungscharakter) zum geschwindigkeitsbestimmenden Schritt für die Proteinfaltung (kinetischer Prozess zum Erreichen der nativen Konformation). - Peptidbindugen sind gegenüber einem nukleophilen Angriff (z.b. ydrolyse) viel stabiler als die Bindungen anderer arbonsäurederivate. Proteine (Peptide) werden daher selbst unter sauren oder basischen Bedingungen nur bei erhöhter Temperatur hydrolytisch zu den Monomerbausteinen (den AS) abgebaut. Um einen vollständigen Abbau zu erreichen verwendet man meist die folgenden Bedingungen: 6 M l, 110, 24 o. 48 h. arbonsäureester können dagegen schon bei aumtemperatur in Gegenwart verdünnter Säure hydrolysieren Primär-, Sekundär-, Tertiär- und Quartär-Struktur von Proteinen Primärstruktur: Aminosäure-Sequenz (v. DA codiert) Sekundärstruktur: räumliche Anordnung der AS in Peptidkette bezüglich nächster achbarn (- elix, -Faltblatt, turns, Prolinhelix, elix) WW: -Brückenbind., dipolare WW, Salzbrücken, sterische Abstoßung, (hydrophobe WW bei amphiphilen Strukturen) Tertiärstruktur: 3-dimensionale Struktur einer gesamten Polypeptidkette WW: -Brückenbind., dipolare WW, Salzbrücken, sterische Abstoßung, hydrophobe WW, kovalente Disulfidbrücken Quartärstruktur: 3-dimensionale Anordnung mehrerer Polypeptidketten in Protein-Komplex

4 Übungen in rganischer hemie (für den Schwerpunkt Mikrobiologie und Genetik) II Analyse von Peptiden und Proteinen Lehrbuch: G..Barrett, D.T.Elmore, Amino Acids and Peptides, ambridge University Press Aminosäureanalyse (ASA) [amino acid analysis, AAA] Lit.: S.Moore, W..Stein, Methods Enzymol. 1963, 6, 819 ; A. J. Smith [Amino Acid Analysis] Methods Enzymol., 1997, 289, Probenmenge: wenige g bis wenige mg (für quantitative ASA: exakt eingewogen) - ydrolyse: 6 M l, 110, 24h bzw. 48h (eingeschmolzen in Ampullen, Ar) bzw. 12 M l / Propionsäure (1:1 v/v) bei 150, 90 min. bzw. enzymatisch (z.b. Aminopeptidase): stoppt bei D-AS - Verdampfen der Lösung (Vakuum) - "postcolumn AAA": Derivatisierung nach Trennung: mit inhydrin; Ionenaustauschchromatographie an sulfoniertem divinylbenzol/polystyrol arz. Elution durch schrittweisen Salz- und p-gradienten. Primäre Aminoderivate bei =570 nm, sekundäre bei =440 nm beobachtet; durchschnittliche Trenndauer 60 min; Eichung: durch Standard AS-Mischung Genauigkeit: wiederholte Analysen desselben ydrolysats: 1% (versch. ydr. 5%) Ergebnis: relative äufigkeit der AS in Proteinen und Peptiden, Peptidgehalt (Proteingehalt) Peptid-Sequenzierung durch Edman-Abbau: Phenylisothiocyanat PIT 2 n n ter Zyklus: (n+1) -->n (n+2) --> (n+1) S (n+1) Umwandlung p=9 10, Kupplung Spaltung S n Phenylthiocarbamoylpeptid PT-Peptid (n+1) S n wasserfreie Säure meist F 3 (TFA) Anilinothiazolinon-Aminosäure ATZ-AS Lit.: G. A. Grant; M. W. rankshaw; J. Gorka [Edman Sequencing as Tool for harakterization of Synthetic Peptides] Methods Enzymol., 1997, 289, ; M.W.unkapiller, L.E.ood, Methods Enzymol., 1983, 91, 486; M. unkapiller; S. Kent; M. aruthers; W. Dreyer; J. Firca;. Giffin; S. orvath; T. unkapiller; P. Tempst; L. ood [A microchemical facility for the analysis and synthesis of genes and proteins] ature, 1984, 310, ; V.Farnsworth, K.Steinberg, Analyt. Biochem., 1993, 215, 190 u via ingöffnung zur arbonsäure und erneutem ingschluss wässrige Säure S n Phenylthiohydantoin-Aminosäure PT-AS PL

5 Übungen in rganischer hemie (für den Schwerpunkt Mikrobiologie und Genetik) II 5 eaktionen Wichtige chemische harakteristika des Edman-Abbaus : 3 Schritte: 1) basisch ---> PT-Peptid, ÜS eagens (PIT) nachher auswaschbar 2) wasserfreie Säure (üblicherweise Trifluoressigsäure, TFA); dieser Schritt liefert Anilinthiazolinonaminosäure (ATZ-AS) und verkürztes Peptid, erfolgt nur bei -Aminosäureresten in guter Ausbeute; ATZ-AS werden durch organische LM extrahiert und so von dem verbleibenden Peptid abgetrennt 3) wässrige Säure: Umlagerung der ATZ AS in die stabilere Phenylthiohydantoin-AS (PT-AS), die in der Folge über P-PL identifiziert werden (UV-Abs. als Detektion) Auswertung durch Vergleich mit Standard Mischung von PT-AS omogenität: PL, E (Kapillarelektrophorese) a) PL : "reversed phase high performance liquid chromatography" (P-PL) mit 18 oder 8 modifiziertem Kieselgel (silica gel) als stationärer Phase (ydrophobizität als Trennparameter), als mobile Phase wird zumeist ein Gradient von Wasser ----> Acetonitril (mit je 0.1% TFA) verwendet (manchmal auch Puffer - Acetonitril); die Detektion erfolgt in erster Linie durch UV-Absorption (214nm...Peptidbindung, 254 o. 280 nm aromat. este; Empfindlichkeit abh. von! ). L-MS Geräte (massenspektroskop. Det. zusätzlich zu UV) werden immer häufiger, wobei sich die Elektrospray-Ionisierung durchgesetzt hat (ESI-MS) [MS >2.2.4.] Essentielle Technik zur Überprüfung der einheit synthetischer Peptide und im präparativem Maßstab zur eindarstellung. Methode zur Überprüfung der omogenität bzw. eterogenität von isolierten Proteinen oder ihrer Fragmente auch im Spurenbereich (10 pmol - 10 nmol), wobei durch MS-Det. auch Sequenzinformationen erhalten werden können. (K. M. Swiderek; T. D. Lee; J. E. Shively [Trace Structural Analysis of Proteins] Methods Enzymol., 1996, 271, 68-86) b) Kapillarelektrophorese (E) (. Engelhardt; W. Beck; J. Kohr; T. Schmitt [Kapillarelektrophorese: Methoden und Möglichkeiten] Angew. hem., 1993, 105, ; A. Sanchez; A. J. Smith [apillary Electrophoresis] Methods Enzymol., 1997, 289, ) : Trennung nach Ladung und erst in zweiter Linie nach Größe (komplementäre Technik zu P-PL). Prinzip: elektrophoretische Wanderung + elektroosmotischer Fluß (neg. gel. Silanolgruppen der Kapillarwand ziehen Elektrolyt-Kationen an sich > Doppelschicht, die zur Kathode wandert > allgem. Fluß zur Kathode): daher wandern pos. geladene Moleküle schneller, neg. gel. auch, aber langsamer, zur Kathode! Einige techn. Daten: 20-30kV Spannung, d=50-75m,l=20-50cm (< > 1-3l Kapillarvolumen), meist gekühlt, UV-Detektion; 5-50nl Injektionsvolumen von Lösungen von 10-20g/ml Peptid o. Protein in Wasser (ev % TFA); Pufferlösung: 50mM a-phosphat-puffer p=2-3 (bei niederem p geringere Wahrscheinlichkeit der irrev. Adsorption von Peptiden an Kapillaroberfläche) Verschiedene Ausführungsmöglichkeiten: E in unbeschichteten Kap., in beschichteten Kap., isoelektrische Fokussierung (IEF), Kapillargelelektrophorese (GE), mizellare elektrokinet. hrom. (ME) zur Trennung ungeladener Moleküle mithilfe von SDS-Mizellen Anwendung: Peptide, Proteine, ukleinsäuren,. aber auch kleinere geladene Moleküle c) eben diesen hochauflösenden Trennmethoden, kommen natürlich auch noch Gelchromatographie und gelelektrophoret. Methoden zum Einsatz. d) Massenspektrometrie: Informationen zur einheit, aber auch zur Primärstruktur (AS-Sequenz) Struktur: (Sekundär-, Tertiär- und Quartär-Struktur) a) öntgenstrukturanalyse von Kristallen b) M : Struktur in Lösung c) gewisse Teilinformationen (Strukturänderungen..): irculardichroismus, Fluoreszenz,...

6 Übungen in rganischer hemie (für den Schwerpunkt Mikrobiologie und Genetik) II Synthese von Peptiden 2 2 2? 2 2 1) Schutzgruppen 2) Kupplungsreaktion Schutzgruppen: Anforderungen an Schutzgruppen: Leichte Einführbarkeit Stabilität unter den folgenden eaktionsbedingungen Selektive Abspaltbarkeit unter egenerierung der ursprünglichen funktionellen Gruppen ohne ebenreaktionen rthogonale Schutzgruppen: Zwei Schutzgruppen sind orthogonal, wenn eine jeweils in Gegenwart der anderen selektiv abspaltbar ist. Temporäre und permanente Schutzgruppen: Beim Aufbau eines Peptids muß die Schutzgruppe für die - Aminogruppe vor jedem Kupplungsschritt abgespalten werden (=temporär). Schutzgruppen für die 2 - Funktion: Urethan-Schutzgruppen (Vorteil: Keine azemisierung bei der Aktivierung der - von als Urethan geschützten Aminosäuren) Einführung l 2 +1 Äquiv. a ' al 2 2 Abk. _ ame Einführung stabil unter labil unter Z _ Benzyloxycarbonyl Z-l, Z-Su F 3 (TFA), 3 +, Basen 2 /Pd, Br/Ac Boc _ tert-butyloxycarbonyl (Boc) 2 Basen 2 /Pd TFA, l/dioxan, Br/Ac, Fmoc _ Fluorenylmethoxycarbonyl Fmoc-l, Fmoc-Su TFA, Br/Ac, 2 /Pd Basen : Piperidin, Diethylamin

7 Übungen in rganischer hemie (für den Schwerpunkt Mikrobiologie und Genetik) II 7 Schutzgruppen für die - -Funktion: Ester, Einführung: i.a. - + / +, oder - + -Br Abk. -(=)- ame Einführung stabil unter labil unter -Me Methylester 3 / +, 3 -S(=)-l F 3 (TFA), 2 /Pd a, 3 + -Bzl Benzylester Ph- 2 -/ +, Ph- 2 -Br F 3 (TFA), a, 2 /Pd, F Br/Ac, - t Bu tert-butylester 2-Methylpropen/ 2 S 4 2 /Pd, Basen, 3 + TFA, l/dioxan, Knüpfung der Peptidbindung: s. Praktikumsbeispiele Aktivierung in situ durch arbodiimide ( ) Verwendung von Aktivestern ( )

8 Übungen in rganischer hemie (für den Schwerpunkt Mikrobiologie und Genetik) II Festphasenpeptidsynthese (solid-phase peptide synthesis, SPPS) eingeführt erstmals von Merrifield (obelpreis 1986) mit Boc als temporärem Schutz für die -Aminogruppe ; Z, Benzylester u. -ethern als permanentem Schutz für Seitenkettenfunktionen und vernetztem Polystyrol mit l- 2 -Ph- Anker für die -terminale AS. Die Abspaltung der Seitenkettenschutzgruppen erfolgte gemeinsam mit der Abspaltung vom polymeren Träger (polymer gebundener Benzylester) durch wasserfreies F. Verbessert wurde die Festphasen Synthese von Sheppard [E.Atherton,..Sheppard (1989), Solid Phase Peptide Synthesis, IL Press, xford * ' X 2 Anker ---- arz Fmoc-AS 1 -X aktivierte AS Fmoc-AS 2' - (ÜS) ' " subst. arbodiimid 2' ' 2 Fmoc-AS 1' --Anker-arz ' + Piperidin/DMF (Abspaltung von Fmoc) Waschen mit LM(DMF) 2 AS 1' Anker-arz Waschen mit LM (DMF) 2 + Piperidin/DMF (Abspaltung von Fmoc) 2' ' 2 Waschen mit LM (DMF) AS 2' AS 1' Anker-arz + Piperidin/DMF (Abspaltung von Fmoc) 2 n' 3' (n-1)' ' 2 Anker-arz 2' AS n' AS (n-1)'... AS 3' AS 2' AS 1' Anker-arz 95% TFA (5% 2 ) + "scavengers" (je nach Seitenkettenschutzgruppen) 2 n 3 (n-1) 2 AS n AS (n-1)... AS 3 AS 2 AS 1 freies Peptid,--->zur einigung

9 Übungen in rganischer hemie (für den Schwerpunkt Mikrobiologie und Genetik) II 9 Abhängigkeit der Ausbeute des Peptids gewünschter Sequenz und der Anzahl und Menge an gebildeten ebenprodukten mit fehlenden AS ("Lücken") von der effektiven Kupplungsausbeute (Ausbeute der Abspaltung der temporären Amino-SG und der Bildung der Peptidbindung) [wichtig für SPPS] F ü r e i n P e p t i d m i t 1 0 Am i n o s ä u r e r e s t e n : bei 99 % Ausb./Kupplung bei 97 % Ausb./Kupplung bei 95 % Ausb./Kupplung Peptide mit Anzahl zu je % n/n % gesamt zu je % n/n % gesamt zu je % n/n % gesamt 0 Lücken Lücke Lücken Lücken Lücken F ü r ein Peptid mit 15 Am inosäure re sten: bei 99 % Ausb./Kupplung bei 97 % Ausb./Kupplung bei 95 % Ausb./Kupplung Peptide mit Anzahl zu je % n/n % gesamt zu je % n/n % gesamt zu je % n/n % gesamt 0 Lücken Lücke Lücken Lücken Lücken Lücken F ü r ein Peptid mit 30 Am inosäure re sten: bei 99 % Ausb./ Kupplung bei 97 % Ausb./ Kupplung bei 95 % Ausb./Kupplung Peptide mit Anzahl zu je % n/n % gesamt zu je % n/n % gesamt zu je % n/n % gesamt 0 Lücken Lücke Lücken Lücken Lücken Lücken F ü r ein Peptid mit 100 Am inosäureresten: bei 99 % Ausb./Kupplung bei 97 % Ausb./Kupplung bei 95 % Ausb./Kupplung Peptide mit Anzahl zu je % n/n % gesamt zu je % n/n % gesamt zu je % n/n % gesamt 0 Lücken Lücke Lücken Lücken Lücken Lücken E Zur Berechnung: Zahl der möglichen Kombinationen von r Lücken innerhalb eines n-as Peptids: n n % Ausbeute für 1 Peptid mit r Lücken bei einer r! ( n r)! r! erwarteten Kettenlänge von n AS im Falle nr r einer Kupplungsausbeute von a% a % a

10 Übungen in rganischer hemie (für den Schwerpunkt Mikrobiologie und Genetik) II 5. KLEYDATE 5.1. Aldosen (u. Ketosen), "Zuckerstammbaum", Polyhydroxycarbonyl-Verbindungen ALDSE 2 D-Glycerinaldehyd D-Erythrose D-Threose "AXL" D-ibose D-Arabinose D-Xylose D-Lyxose D-Allose D-Altrose D-Glucose D-Mannose D-Gulose D-Idose D-Galactose D-Talose "Alle Alten Glucken Möchten Gern Im Garten Tanzen" 5.2. Monosaccharide Bildung cyclischer emiacetale (- und - Formen), awort-projektionsformeln -D-Glucopyranose 2 aworth-proj.formel 2 Konformationsformel 2 Definition der Fischer Projektionsformel = 2 -D-Glucopyranose 2 2 2

11 Übungen in rganischer hemie (für den Schwerpunkt Mikrobiologie und Genetik) II xidationen, eduktionen Aldonsäuren : durch milde xid. Mittel wie Ag 2, u 2+ Alduronsäuren: chemisch mithilfe von Schutzgruppen o ähnl., aber enzymatisch direkt Aldarsäuren: durch xid. mit 3, --> stereochemische Beziehungen, wie D-Glucarsäure = L- Gularsäure; meso Galactarsäure, D-Mannarsäure andere. Alditole: durch ed. mithilfe von ab 4 (z.b.), stereochem. Bez. wie bei Aldarsäuren Glycoside : Vollacetale z.b. -D-Methylmannopyranosid 5.3. Disaccharide, ligosaccharide, Polysaccharide D-Glcp-(14)-D-Glc ellobiose poly--d-glcp-(14)]-d-glc ellulose -D-Glcp-(14)-D-Glc Maltose poly-[-d-glcp-(14)]-d-glc Amylose (lösliche Stärke) 2 -D-Glcp-(12)-D-Frcf Saccharose, Sucrose, ohrzucker 2 poly-[-d-glcp-(14)]-d-glc mit -D-Glcp-(16)-Verzweigungen Amylopektin (und Glycogen) 5.4. Glyco-Konjugate Bedeutung der Kohlenhydrate heute vor allem bei Glycoproteinen (-Glycoproteine an Ser u. Thr; -Glycoproteine an Asn), Glycolipiden,...

12 Übungen in rganischer hemie (für den Schwerpunkt Mikrobiologie und Genetik) II 6. ULEISÄUE 6.1. Aufbau: aromatische Stickstoffbasen + ibose (Desoxyribose) + Phosphat 1 2 ukleosid 2 P ukleotid P P 5' 2 1' Adenosin Adenin - D-ibofuranosid Adenosin-5'-triphosphat ATP 3' 2' 6.2. Basenpaarungen: A-T(U), G- (Watson rick), zusätzlich ögsteen-paarungen (Triple helices, Protein-A -WW) B A T G P Aufbau der polymeren ucleinsäuren P B 6.3. ligonucleotidsynthese outinemäßig werden vor allem Desoxyoligonucleotide mithilfe der automatisierten Festphasensynthesemethode hergestellt. Als Festphase wird im Gegensatz zur Peptidsynthese kein Polystyrol o. ähnl. sondern PG (controlled pore glass) verwendet. Da es nur 4 monomere Bausteine gibt und der Kupplungsschritt fernab von der ucleobase (die variiert) erfolgt, ist die Synthese reproduzierbarer und weniger sequenzabhängig (Probleme nur wenn aufgrund von Komplementärsequenzen Faltungen erfolgen) 6.4. hemie der ucleinsäuren ier werden vor allem die adikalreaktionen und photochemische eaktionen untersucht, die für die Entstehung mancher Mutationen ( Krebsbildung) verantwortlich sind; sowie auch die Methylierung der ucleobasen, die ja auch in vivo erfolgt (Genregulation,...) 7. ETEYLE Beachte: Aromatizität (aromatische esonanzstrukturen ohne Kreuzkonjugation) eterocyclen (speziell: Beispiele unter den aturstoffen) 5-ing mit 1 eteroatom: Furan, Thiophen, Pyrrol (Dipolmomente, Basizitäten gesättigten Verb), kondensierte: Indol (--> Trp, Alkaloide) 5-ing mit 2 eteroatomen: Imidazol (-->is), Tautomere, protoniert (esonanz!) 6-ing mit 1 eteroatom: Pyridin (--> icotin) ing mit 2 eteroatomen: Pyrimidin (--> ytosin, Thymin, Uracil), kondensiert: Purin (Pyrimidin + Imidazol) (--> Adenin, Guanin, offein)

13 Übungen in rganischer hemie (für den Schwerpunkt Mikrobiologie und Genetik) II 1 3 Porphyrinderivate; Aromatizität, ( > äm, ytochrome etc.), ämabbau > Biliverdin > Bilirubin (lineare Tetrapyrrolpigmente, wie auch manche Antennenpigmente, Phytochrom) Fe LIPIDE 8.1. Fette, Seifen, Detergentien Triglyceride ---(Veseifung) Glycerin + Seife, einigungseffekt, Andere Detergentien (was ist Detergens?) wie z.b. SDS 8.2. Micellen und Membrane cmc für Detergentien Triglyceride = FETTE 2 3 Seife z.b.: atriumstearat anderes Detergens : SDS = sodium dodecyl sulfate a S a PSPLIPIDE 2 Glycerolphosphatide 1, 2, 3...Fettsäurereste 4...Alkoholkomponente (s.kasten) P 4 Sphingolipide P ( 3 ) 3 3 Ethanolamin holin Serin Inosit Glycerin 8.3. Terpene und Steroide Isoprenregel

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