Heterocyclen. 1. Schreiben Sie die chemischen Namen folgender Verbindungen: H N (S) (S)-2-Cyclopentylaziridin

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1 eterocyclen 1. Schreiben Sie die chemischen amen folgender Verbindungen: (R) 3 CC (R) S (S) (S) (Z) (S) (R)-2-Ethyloxiran (2R,3S)-3-Cyclohexylthiiran- 2-Carbonsäuremethylester (S)-2-Cyclopentylaziridin (S)-2-Cyclopentyl-2-azirin 2. Welches Produkt entsteht aus der Reaktion von trans-2-buten mit Benzoepersäure? Zeichnen Sie den Reaktionsmechanismus. trans-2-buten + Benzoepersäure (S) (S) + (R) 2,3-dimethyloxiran oder trans-2-buten-oxid (R) Benzoesäure

2 3. Was ist Polyethylenglykol? Zeichnen Sie die Strukturformel. n (Polymer aus der Säure-Katalysierten Ringöffnung von xiran) 4. Zeichnen Sie das S 2 Produkt folgender Reaktion: C C (S)-2-Methoxy-1-phenylethanol 5. Glycerol, Phosphat, Linolsäure und Cholin sind die Bausteine wessen Moleküls? Schreiben Sie die Formel. 2 C C 2 C C C P C C (C 2 ) 2 (C 3 ) 3 Phosphatidylcholin

3 6. Der eurotransmitter X kann im menschlichen rganismus aus den Aminosäuren Phenylalanin bzw. Tyrosin synthetisiert werden. Im ersten Schritt der X-Biosynthese wird das Tyrosin-Molekül am C3-Atom mit einer zweiten ydroxygruppe ausgestattet und liegt damit als 3,4-Dihydroxyphenylalanin (DPA) vor. Danach decarboxyliert das Enyzm DPA-Decarboxylase das entstandene Molekül zum biogenen Amin Dopamin. Durch die ydroxylierung der Seitenkette am C-b mit ilfe der Dopamin-ydroxylase entsteht schließlich X; bei diesem Reaktionsschritt ist Ascorbinsäure als Cofaktor beteiligt. Zeichnen die Formel von DPA, Dopamin und X, und benennen Sie X. 2 C 2 2 L-DPA Dopamin oradrenalin 7. Warum sind Aflatoxine Krebserreger? Aflatoxine verursachen die DA-ydrolyse durch Öffnung des Epoxides und Alkylierung der ukleinbasen (speziell von 7 -Guanin).

4 8. Zeichnen Sie die Strukturformel von (R)-xetan-2-carbonsäuremethylester (1), 3- (-Methylamin)-azetidin (2) und 3-Ethylazetidin (3), und schlagen Sie eine Synthese für 3 vor. (R) CC 3 3 C (R)-xetan-2- carbonsäuremethylester 3-(-Methylamin)-azetidin 3-Ethylazetidin Br 2 50 % K, 100 C 9. Schreiben Sie die chemischen amen folgender Verbindungen: (S) (S) S 3-ydroxy-1-pyrrol-2- Carbonsäuremethylester (2S,4S)-4-ydroxy-1- methylpyrrolidin-2- Carbonsäuremethylester 2,4-Dimethylthiophen

5 10. Welche proteinogene Aminosäure enthält einen Pyrrolidin-Ring? Zeichnen Sie die Strukturformel dieser Aminosäure. C Prolin 11. Furfural kann aus der Dehydratation (-3 Moleküle Wasser) von Xylose (einem Pentose) hergestellt werden. Zeichnen Sie die Strukturformeln von Xylose und Furfural und beschreiben Sie den Reaktionsmechanismus C + C C 2-2 C 2 C 2-2 C 2-2 Xylose Furfural

6 12. Beschreiben Sie die Synthese von 2,3-Dimethyl-thiophen nach Paal-Knorr. P 2 S 5 T S 13. Reihen Sie die folgenden Verbindungen nach steigender Säurestärke (- Acidität) und begründen Sie Ihre Zuordnung: pka 5,3 0,4 11,2 7,0 14,5 5<3<4<1<2 5: Aromatisches System. Der Ring ist elektronreich. 3: Sekundäres Amin, sp 3 -ybridisierung. Piperidin ist eine stärkere Base als Imidazol, Pyridin und Pyrrol 4: Resonanzstabilisierte protonierte Form vom Imidazol. Imidazol ist eine stärkere Base als Pyridin und Pyrrol, aber schwächer als Piperidin 1: sp 2 -ybridisierung. Pyridin ist eine stärkere Base als Pyrrol, aber schwächer als Imidazol und Piperidin 2: Rearomatisierung. Pyrrol ist eine schwächere Base als Pyridin, Imidazol und Piperidin

7 14. Warum ist die elektrophile Substitution auf Pyrrol in Position-2 bevorzugt? + E E E E E E E E + bevorzugt 15. Beschreiben Sie den Säure-katalysierte Polymerisierungsprozess von Furan. 2 S 4 Elektrophil 3 n

8 16. Mit welcher Verbindung (1a, 1b, 1c) findet die folgende Diels-Alder Reaktion statt, und warum? X 1a: X= 1b: X= 1c: X=S X + 90 C ur mit 1a, weil Pyrrol und Thiophen eine hohe Aromatizität zeigen. 17. Die Strukturformel von Vitamin (Biotin) ist folgende: X ennen Sie den eteroatom X. Biotin C X = S

9 18. Wie ist Eisen (II) im ämoglobin koordiniert? is Globin Fe 2+ C 2 C 19. Aus welchen Strukturelementen besteht Chlorophyll? Mg 2+ Dihydroporphyrin Mg 2+ cyclo-β-ketoester Propionat Phytyl-Rest Chlorophyll a

10 20. Beschreiben Sie den Mechanismus der Indolsynthese nach Fischer: 2 1-Phenylhydrazin + 2-xopropionsäure C - 2 C + C Tautomerie C + 2 C C 2 C - 3 C 250 C - C Verbindung 1 oxidiert in der Luft zu einem blauen Farbstoff. Welcher? Zeichnen Sie die Strukturformel. a, Luft 1 Indigo (λ max 590 nm)

11 22. Schreiben Sie die chemischen amen folgender Verbindungen und schlagen Sie eine Synthese für 4 vor: 1-Methyl-1imidazol Phenyloxazol S 4-Methylisothiazol 4 2,5-Dimethyloxazol C 2 -(2-oxopropyl)acetamid 2 S 4 C 2 C 2 2 C ,5-Dimethyloxazol

12 23. Beschreiben Sie den Mechanismus von der Peptidbindung-ydrolyse bei der katalytischen Triade Asp102, is57, Ser195 in dem Enzym Chymotrypsin. δ/π Asp 102 is 57 Ser 195 ε/τ + Asp 102 is 57 Ser 195 Asp is Ser 195 Asp 102 is 57 Ser R 2 - R 1 C R 1 Asp 102 is 57 Ser 195 R 1 Asp 102 is 57 Ser 195 R 2 R 1 Asp 102 is 57 Ser R 2 2 R 1 Asp 102 is 57 Ser 195

13 24. Benennen Sie ein Lactam-haltige Antibiotikum und zeichnen Sie seine Strukturformel. Penicilline Cephalosporine R β-lactam C S Thiazolidinring R = PhC 2 G PhC 2 V PhC(Et) Propicillin PhC( 2 ) Ampicillin R S C 25. Zeichnen Sie die Strukturformeln von Picolinsäure, ikotinsäure und Isonikotinsäure. C C C Picolinsäure ikotinsäure Isonikotinsäure

14 Zucker Zeichnen Sie D-Ribose in der offenen und α-furanosyl-form. C C 2 C D-Ribose α-d-ribofuranose 2. Zeichnen Sie α- und β-d-glucopyranose in der Sessel-Konformation. α-d-glucopyranose β-d-glucopyranose

15 3. Woraus bestehen Glykoside? ennen Sie ein Beispiel. Amygdalin Aglykon Arbutin Aglykon 4. Beschreiben Sie den Unterschied zwischen Maltose und Cellobiose und nennen Sie ihre erkunft. D C 2 1-α D glycosidische Bindung C1-α--C4 C 2 4--α-D-Glucopyranosyl-D-Glucopyranosid Maltose aus Stärke D 1-β C 2 D C 2 4--β-D-Glucopyranosyl-D-Glucopyranosid Cellobiose aus Cellulose glycosidische Bindung C1-β--C4

16 5. Glucose kann sowohl oxidiert wie auch reduziert werden. Beschreiben Sie die Ihnen bekannten Produkte. C C 2 D-Glucose 3 Br 2, 2 C C Glucarsäure C C 2 Gluconsäure C C 2 D-Glucose ai * 4-2 xalaldehyd * Das Periodat oxidiert nur die 1,2-Diole C C 2 [] [] C C 2 C C C Ascorbinsäure D-Glucuronsäure α-anomer C C 2 ab 4 C 2 C 2 C C 2 ab 4 C 2 C 2 D-Glucose Sorbitol D-Mannose Mannitol

17 6. Zeichnen Sie D- und L-Galaktose in der Fischer-Projektion. C C 2 C D-Galactose C C 2 C L-Galactose 7. Was versteht man unter den Begriff Mutarotation? α-d-glucopyranose 36 % Aldohexose 0.02 % β-d-glucopyranose 64 %

18 8. Wodurch unterscheiden sich Amylose und Cellulose, und welche Sekundärstruktur bilden Sie? glycosidische Bindung C1-α--C4 glycosidische Bindung C1-β--C4 D C 2 1-α D Amylose C 2 1-α n D C 2 1-β D C 2 Cellulose n

19 9. Was ist Chitin? Aus welchen Monomeren ist es aufgebaut, wo kommt es vor? Aufgabe 9 D C 2 1-β CC 3 glycosidische Bindung C1-β--C4 n Chitin besteht aus -Acetyl-D-Glucosamin und kommt im Exoxkelett von Muscheln und Insekten vor 10. Aus welchen Monomeren besteht yaluronsäure? Wo kommt sie vor? glycosidische Bindung C1-β--C3 D C 1-β D C 2 1-β CC 3 n D-Glucuronsäure-β-1-3--Acetyl-D-Glucosamin yaluronsäure Bestandteil vom Bindegewebe, Synovialflüssigkeit, Knorpel und Glaskörper des Auges

20 Aminosäuren Zeichnen Sie die Strukturformel von Glycin, L-Asparagin, D-Prolin, L-Isoleucin 2 C 2 C 2 C 2 C Glycin L-Asparagin D-Prolin L-Isoleucin 2. Formulieren Sie das Dissoziationsgleichgewicht von Glutaminsäure: pk 1 (α-c), 2,2; pk 2 (γ-c), 4,3; pk 3 ( 2 ), 9,7 C C C pk a 2,2 pk a 4,3 pk a 9,7 C 3 C 3 C 3 C 2 C L-Glutaminsäure etto-ladung p

21 3. Skizzieren Sie einen Weg zur Darstellung von L-Asparaginsäure CC 3 CC 3 (C 3 C) 2 CC 3 a CC CC 3 Base CC 3 C Acylase C C 2 C p>9 C C 4. Zeichnen Sie die D- und L-Struktur von Alanin nach Fischer und CIP C 2 C 3 L-Alanin C 2 C 3 D-Alanin C 3 C 2 S-Alanin C 3 C 2 R-Alanin

22 5. Dansylchlorid ist ein fluoreszierendes Reagenz zur Markierung von primären und sekundären Amine. Skizzieren Sie seinen Einsatz in der Aminosäuresequenz-Bestimmung von Peptiden. S Cl + 2 R 1 R 2 R 3 Base S R 1 R 2 R 3 Cl 6 S R 1 + Aminosäure- Gemisch - Cromathographie (Retentionszeti); Detektion bei 310 nm - Massenspektrometrie (nicht für Ile/Leu) (Beide Methoden erlauben die Bestimmung von Gln und Asn nicht, weil die Säureamid auch hydrolisiert wird)

23 6. Wie können Tyrosin- und Tryptophanreste in einem Peptid/Protein nachgewiesen werden? Wie kann man die beiden Reste unterscheiden? Cl a Cl a

24 Peptide 1. Zeichnen Sie die Struktur des folgenden Peptides: Ac Ala Leu - Asp(tBu) Phe Lys(Boc) Schlagen Sie eine Synthesemethode vor, um Ala Lys zu erhalten. Boc- Boc- C + 2 CtBu DIC/Bt Boc- C CtBu TFA 2 C C -Boc 2

25 3. Beschreiben Sie die Struktur folgendes Peptidtoxins und nennen Sie die vorhandenen Aminosäurereste Aufgabe 3 Ala Trp Ser bicyklisches Peptid cyklische Peptidkette Thioether Bindung Cys-Trp Ala (Phallotoxin-Familie) 4-yp Cys Thr 4. Was ist ein Depsipeptid? ennen Sie ein Beispiel. Valinomycin: Depsipeptid (alternierende Peptid-Lacton- Bindungen)

26 5. Fmoc ist eine wichtige Schutzgruppe in der Peptidsynthese. Zum Schutz welcher Gruppen kann sie eingesetzt werden und wie wird sie abgespalten? R R + + R + C R +

27 6. Beschreiben Sie die Schritten der Festphasenpeptidsynthese und zeichnen Sie ein Synthese-Schema für das Peptid Ac-Ala-Lys-Asp-Glu-Gly- Ac-Ala-Lys-Asp-Glu-Gly- 1. Beladung des arzes mit der C- terminalen Aminosäure (AS n ); 2. Abspaltung der Fmoc- Schutzgruppe: 30 % Piperidin in DMF; 3. Kupplung der Aminosäure (AS n-1 ): 3- bis-10-facher Ueberschuss Aminosäure mit TBTU(BTU)/ Bt/Diisopropylethylamin oder mit Bt/DIC; 4. Wiederholung der Schritten 2. und 3.; 5. Schritt 2.; 6. Abspaltung vom Peptid vom arz mit TFA. ydroxybenzyl oder Trityl arz Typ + Fmoc-Gly- DIPEA (mit einem Trityl arz) Fmoc-Gly-arz -Gly-arz Bt/BTU/DIPEA (mit einem ydroxybenzyl arz) Piperidin Fmoc-Glu(tBu)/ Bt/BTU/DIPEA Fmoc-Glu(tBu)-Gly-arz -Ala-Lys(Boc)-Asp(tBu)-Glu(tBu)-Gly-arz Ac 2 /DIPEA Ac-Ala-Lys(Boc)-Asp(tBu)-Glu(tBu)-Gly-arz TFA Ac-Ala-Lys-Asp-Glu-Gly-arz