PROTEOMICS REVISITED. Zweidimensionale Hochleistungsdünnschichtchromatographie mit massenspektrometrischer Detektion zur Analyse von Proteinen
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- Claudia Fürst
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1 PROTEOMICS REVISITED Zweidimensionale Hochleistungsdünnschichtchromatographie mit massenspektrometrischer Detektion zur Analyse von Proteinen, Julia Biller, Prof. Dr. Sascha Rohn RVT Nord 20. März 2012
2 Proteomics Proteom Gesamtheit der durch das Genom codierten Proteine eines Organismus unterliegt ständigen Veränderungen (Dynamik) Proteomics Systematische Erforschung der Funktionen der Proteine z.b. Verteilung, Menge, Modifikation, katalytische Aktivität, Struktur zwei Ansätze: Top down, Bottom up Quelle: Patterson, Aebersold 2003 Seite 2
3 Proteomics Trennung der Peptide Ionenaustauschchromatographie Umkehrphasenchromatographie Hydrophile Interaktionsflüssigkeitschromatographie 2D Flüssigkeitschromatographie Isoelektrische Fokussierung HPTLC? Quelle: Manadas et al. 2010; Kelleher 2204 Seite 3
4 Warum HPTLC? MS-Detektion erfolgt zeitlich unabhängig von der chromatographischen Trennung Freiheitsgrade in der Wahl des chromatographischen Systems erhöht Stationäre Phase Kieselgel (NP, RP), Cellulose, Polyamid, Aluminiumoxid usw. Mobile Phase alle denkbaren Laufmittel, welche die chromatographische Trennung ermöglichen Nicht-diskriminierenderAnsatz Spezifische Derivatisierung möglich Selektive MS-Detektion Seite 4
5 High performance thin-layer chromatography Verbesserung des Schichtmaterials TLC HPTLC Quelle: Broschüre Fast and precise 03/2010, Merck, S. 8 Seite 5
6 High performance thin-layer chromatography verschiedenste Detektions- und Kopplungsmöglichkeiten Physikalisch Visualisierung über Weiß-, UV-Licht, Lumineszenz UV- und Fluoreszenz-Scan Mikrochemisch verschiedene Derivatisierungsreagenzien Tauchen, Sprühen, Drucken Effekt-gerichtet Biochemisch (Immunfärbung, Enzyminhibition) Mikrobiologisch (Bioautographie) Quelle: Morlock, Schwack 2010; Baumgartner et al Seite 6
7 High performance thin-layer chromatography verschiedenste Detektions- und Kopplungsmöglichkeiten Massenspektrometrie elutionsbasiert HPTLC-ESI-MS (CAMAG, Schweiz) LESA (Advion, Inc., USA) HPTLC-NMR desorptionsbasiert HPTLC-MALDI-TOF-MS (Bruker Daltonics GmbH, Deutschland) HPTLC-DART HPTLC-DESI-MS Quelle: Morlock, Schwack 2010 Seite 7
8 Eindimensionale HPTLC Proben: tryptisch verdaute Nahrungsproteine Probenauftragung: Automatic TLC Sampler 4 (CAMAG) Aufgetragenes Volumen: 10 µl Form: Bande (Länge 6 mm) Entwicklung des Chromatogramms: Automated multiple development-system 2 (CAMAG) Laufmittel 1D: 2-Butanol/Pyridin/Wasser/Ammoniak (25 %) (AMD 2, CAMAG) Seite 8
9 Eindimensionale HPTLC Dokumentation TLC Visualizer (CAMAG) Weißlicht und UV-Licht (366 nm und 254 nm) Derivatisierung Fluorescamin Ninhydrin Weitere Derivatisierungsreagenzien möglich Quantifizierung TLC Scanner 3 (CAMAG) Wellenlängenscan bei 220 nm Seite 9
10 Zweidimensionale HPTLC Entwicklung in erster Dimension Platte um 90 drehen Entwicklung in zweiter Dimension Laufmittelfront 1 Laufmittelfront 2 Laufrichtung 2D Laufmittelfront 1 Laufmittelfront 1 Laufrichtung 1D Startpunkt Auftrennung komplexer Stoffgemische möglich Seite 10
11 Zweidimensionale HPTLC Proben: tryptisch verdaute Nahrungsproteine Probenauftragung: Automatic TLC Sampler 4 (CAMAG) Aufgetragenes Volumen: 10 µl Form: Spot bzw. Bande Entwicklung des Chromatogramms: Automated multiple development-system 2 (CAMAG) Laufhöhe: 75 mm Seite 11
12 Zweidimensionale HPTLC Dokumentation TLC Visualizer (CAMAG) Weißlicht und UV-Licht (366 nm und 254 nm) Derivatisierung Fluorescamin Ninhydrin Weitere Derivatisierungsreagenzien möglich Seite 12
13 HPTLC-Massenspektrometrie HPTLC-ESI-MS zur Identifikation von Peptiden Probenvorbereitung Peptid-Standard-Mix: Gly-Tyr, Val-Tyr-Val, Angiotensin II, Methionin enkephalin, Leucin enkephalin Tryptischer Verdau von Nahrungsproteinen HPTLC-MS-Analyse TLC-MS-Interface (CAMAG) Massenspektrometrie: Amazon ETD (Bruker Daltonics GmbH), positiver Ionenmodus Quelle: Tscherch et al Seite 13
14 HPTLC-Massenspektrometrie HPTLC-ESI-MS zur Identifikation von Peptiden Quelle: Tscherch et al Seite 14
15 HPTLC-Massenspektrometrie HPTLC-ESI-MS zur Identifikation von Proteinen Quelle: Tscherch et al Seite 15
16 HPTLC-Massenspektrometrie HPTLC-MALDI-TOF-MS zur Identifikation von Proteinen Vorbereitung der HPTLC-Platte: 7.5x5 cm HPTLC-Alufolie; max. 4 Bahnen möglich Beschichtung der Platte mit Matrix Dip coating protocol (200 g/l DHB) oder Image Prep (beide Bruker Daltonic GmbH) Messung mit UltrafleXtreme (Bruker Daltonics GmbH) TLC-MALDI-Adapter TLC-MALDI Software Seite 16
17 Seite 17
18 Parameter view Spectrum view Oben unten Survey view Bahn 1 Extracted Ion Chromatogramm (oder TIC) Bahn 2 Bahn 3 Bahn 4 Seite 18
19 HPTLC-Massenspektrometrie LESA TM Liquid Extraction Surface Analysis Seite 19
20 HPTLC-Massenspektrometrie Seite 20
21 Proteomics Trennung der Peptide Ionenaustauschchromatographie Umkehrphasenchromatographie Hydrophile Interaktionsflüssigkeitschromatographie 2D Flüssigkeitschromatographie Isoelektrische Fokussierung HPTLC! Quelle: Manadas et al. 2010; Kelleher 2204 Seite 21
22 Danksagung Mein besonderer Dank gilt: Prof. Dr. Sascha Rohn meinen Diplomandinnen und Diplomanden Julia Biller Mareen Lehmann Eduard Becker Seite 22
23 Vielen Dank für Ihre Aufmerksamkeit! Kontakt:, Grindelallee 117, Hamburg, Tel:
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1 Kapitelinhalte und erforderliche wissenschaftliche Dokumentation Die Kapitelinhalte sind im allgemeinen Kapitel 1.4 Monographien der Europäischen Pharmakopöe (Ph.Eur.) beschrieben. Generell sind folgende
H2 1862 mm. H1 1861 mm
1747 mm 4157 mm H2 1862 mm H1 1861 mm L1 4418 mm L2 4818 mm H2 2280-2389 mm H1 1922-2020 mm L1 4972 mm L2 5339 mm H3 2670-2789 mm H2 2477-2550 mm L2 5531 mm L3 5981 mm L4 6704 mm H1 2176-2219 mm L1 5205
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