Aminosäuren, Peptide und Proteine

Transkript

1 Aminosäuren, Peptide und Proteine Aminosäuren allgemeine Formel: Eigenschaften: a) amphoter AS reagieren als Säuren und Basen = amphoter (Ampholyt) Die Ladung von Aminosäuren ist abhängig vom ph Wert der Lösung In neutraler Lösung liegen sie überwiegend als Zwitterionen vor; Definition der Dissoziationskonstanten: pks-werte Beispiel Alanin Isoelektrischer Punkt pi = ph-wert bei dem die Aminosäure vollständig als Zwitterion vorliegt

2 Die pks-werte und der pi lassen sich graphisch durch die Titrationskurven darstellen

3 Glutaminsäure pi = 3.2 Histidin pi = 7,5 Arginin pi = 10,8

4

5 b) optisch aktiv durch das asymmetrische C-Atom; D- und L-Form; natürliche AS kommen in der Regel in der L-Form vor. Aminosäuren mit einem zweiten asymmetrischen C-Atom können als vier Stereoisomere vorliegen, wobei nur eine Form natürlich vorkommt Beispiel Isoleucin D-Aminosäuren in Lebensmitteln:

6 Table 1. Foods Containing D-Amino Acids (Listed Alphabetically) alcoholic beverages beer, wines (white, red), sake, vinegars bacterial starter cultures baked products bread (fresh, toasted), crackers, dough, wheat flour bean products (legumes) black beans (fermented), soy flour (extruded), Soy infant formula, soy protein (texturized), soy sauces and pastes, soybeans (fermented, miso) cacao powder coffee cream (sodium caseinate), green, instant, roasted corn meal tacos and tortillas dairy products cheeses aged (ripened), Cheddar, fresh, baked, Italian (mozzarella, Parmesan), Swiss (Emmentaler) milks and fermented milks bacon (simulated), buttermilk, cream (imitation), dips (bacon and Cheddar), milk (cows, mastitis cows), curdled, fermented (kefir, yakult, yogurt), goats, human, infant formulas, mares, sows, pasteurized, powder, raw, sheep, sour cream, whey (dietary) eggs fish meal food colorants fruits and vegetables apples, carrots, cabbage (white, green, pickled, red), garlic, grapefruits, grapes, lemons, oranges, tomatoes fruit and vegetable juices apricot, beet, blackberry, cabbage (pickled), carrot, celery, cherry, cranberry, currant, nectarine, orange, peach, pear, raspberry, sauerkraut, tomato (paste, puree, ketchup), strawberry honey meat and meat products bacon (unheated), beef and chicken soups, chicken (raw), ham, hamburgers (baked, fresh), sausage (fermented) sauces mustard, pepper, soy soups spices and flavor enhancers vinegar yeast extract

7 Basen- oder säurenkatalysierte Racemisierung

8 Vorkommen von D-AS in Lebensmittel: Kaffee % Babynahrung auf Sojabasis 10% Textured Vegetable Proteins (TVP) 9% Mikrobiell gereifte Milchprodukte durch Racemasen aus den Mikroorganismen Physiologische Eigenschaften: Keine Wirkung als Aminosäuren Verringern die Bioverfügbarkeit von allen Aminosäuren Möglicherweise toxisch

9 Lebensmittelrelevante Aminosäuren Es gibt 20 proteinogene AS, die durch Translation in die Proteine eingebaut werden. Ihre Einteilung erfolgt anhand der physikochemischen Eigenschaften der Seitenkette R. Aminosäuren mit unpolaren aliphatischen Seitenketten Glycin (Gly,G), optisch nicht aktiv Durch minimalen sterischen Raumbedarf schafft es im Proteinverband strukturelle Flexibilität; Vorkommen vor allem in Strukturproteinen, z.b. enthält Collagen % Glycin Biologische Funktion als Neurotransmitter Alanin (Ala, A) Vorkommen in fast allen Proteinen; vor allem wichtig für den Aufbau von β-faltblattstrukturen, z.b. enthält Seidenfibroin 35 % Alanin Biologische Funktion: nicht-toxische Transportform von Ammoniak

10 β-alanin Bestandteil der Pantothensäure und der Dipeptide Anserin und Carnosin Valin (Val,V), Leucin (Leu,L), Isoleucin (Ile,I) Val kommt vor allem in Elastin vor (15,6 %) Stark hydrophob; Löslichkeit in Wasser: 56 g/l (Val), 22 g/l (Leu), 32 g/l (Ile), 225 g/l Gly Wichtig für hydrophobe Wechselwirkungen innerhalb der Proteinstruktur Prolin (Pro,P) Iminosäure, sekundäres Amin, starre Konformation schränkt die strukturelle Flexibilität von Proteinen ein; Kommt in Pflanzen auch in der freien Form vor Vorläufer von Aromastoffen (Acetypyrrolin)

11 Hydroxyprolin Iminosäure mit zwei asymmetrischen Aminosäuren; Proteinbaustein, aber nicht proteinogen; Kommt in hohen Mengen in Collagen vor (12.5 %)

12 Aminosäuren mit polaren ungeladenen Seitenketten Serin (Ser,S) und Threonin (Thr,T) Sehr gut wasserlöslich: 360 g/l (Ser) Bestandteil aktiver Zentren von Enzymen (z.b. Serinproteasen) Cystein (Cys,C) Vorkommen: 1-2 % in Proteinen; Ausnahme Kreatin: 9 % Reaktivität des Cysteins: a) Oxidation In Gegenwart von Luftsauerstoff und schwachen Oxidationsmitteln (z.b. I 2, K 3 [Fe(CN) 6 ]): Dimerisierung zum Cystin unter Ausbildung einer Disulfidbindung In Anwesenheit von stärkeren Oxidationsmittel (H 2 O 2, HNO 3 ) erfolgt die Oxidation zur Sulfonsäure = Cysteinsäure Cystein-Cystin stellt ein reversibles Redoxsystem von biochemischer und lebensmittelchemischer Bedeutung dar:

13 Proteinchemie: Stabilisierung der Proteintertiärstruktur

14 Lebensmittel: Stabilisierung des Getreideklebers Kosmetik: Angriffspunkt der Dauerwelle

15 Stoffwechsel: Regulation des zellulären Redoxpotentials Pharmazie: Cystein als Radikalfänger b) Eliminierung von H 2 S H 2 S stellt eine wichtige Vorstufe von Aromastoffen dar c) Nucleophilie Methionin (Met,M) Oxidation zum Sulfoxid und Sulfon Verlust bei thermisch oder oxidativ anspruchsvollen technologischen Prozessen, z.b. Darren, Trocknen, Rösten, Mehlbleichung Bedeutung in Lebensmitteln als Aromavorstufe